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époxyde hydrolase (EH)

Description courte :

À propos de l'époxyde hydrolase

L'EH est une éther hydrolase qui catalyse l'hydrolyse stéréosélective d'époxydes racémiques pour produire des 1,2-diols et des époxydes optiquement actifs, utilisables pour la résolution chirale d'époxydes ou la préparation de diols chiraux. Elle est largement utilisée en médecine et dans d'autres domaines. SyncoZymes a développé trois types d'époxyde hydrolases (numérotées ES-EH-101 à ES-EH-103). L'ES-EH est un outil précieux pour catalyser la synthèse d'alcools chiraux par hydrolyse stéréosélective d'époxydes aliphatiques et aromatiques.

Type de réaction catalytique :

époxyde hydrolase EH2

Mobile/WeChat/WhatsApp : +86-13681683526

E-mail:lchen@syncozymes.com


Détails du produit

Étiquettes de produit

Informations sur le produit :

époxyde hydrolase EH
Enzymes Code produit Spécification
Poudre enzymatique ES-EH-101~ ES-EH-103 Un lot de 3 époxyde hydrolases, 50 mg chacune (3 unités * 50 mg / unité), ou autre quantité
Kit de dépistage (SynKit) ES-EH-300 Lot de 3 époxyde hydrolases, 1 mg chacune (3 unités * 1 mg / unité)

Avantages :

★ Spécificité élevée du substrat.
★ Forte sélectivité chirale.
★ Taux de conversion élevé.
★ Moins de sous-produits.
★ Conditions de réaction douces.
★ Respectueux de l'environnement.

Instructions d'utilisation :

➢ Normalement, le système de réaction doit comprendre le substrat, la solution tampon (pH de réaction optimal) et l'ES-EH.
➢ Tous les types d'ES-EH correspondant à diverses conditions de réaction optimales doivent être étudiés individuellement.
➢ Une concentration élevée de substrat ou de produit peut inhiber l'activité de l'ES-EH. Cependant, cette inhibition peut être levée par l'ajout de substrat en plusieurs fois.

Exemples d'application :

Exemple 1(1):

époxyde hydrolase EH3

Stockage:

Conserver 2 ans à une température inférieure à -20℃.

Attention:

Ne jamais exposer à des conditions extrêmes telles que : température élevée, pH élevé/faible et solvants organiques à forte concentration.

Références :

1. Kim YH, Lee I, Choi SH, etc. J Mol Catal B-Enzyme, 2013, 89 : 48-51.


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